Peroxiredoxins (PRX) are thiol peroxidases that are highly conserved throughout all biological kingdoms. Increasing evidence suggests that their high reactivity toward peroxides has a function not only in antioxidant defense but in particular in redox regulation of the cell. Peroxiredoxin IIE (PRX-IIE) is one of three PRX types found in plastids and has previously been linked to pathogen defense and protection from protein nitration. However, its posttranslational regulation and its function in the chloroplast protein network remained to be explored. Using recombinant protein, it was shown that the peroxidatic Cys121 is subjected to multiple posttranslational modifications, namely disulfide formation, S-nitrosation, S-glutathionylation, and hyperoxidation. Slightly oxidized glutathione fostered S-glutathionylation and inhibited activity in vitro. Immobilized recombinant PRX-IIE allowed trapping and subsequent identification of interaction partners by mass spectrometry. Interaction with the 14-3-3 υ protein was confirmed in vitro and was shown to be stimulated under oxidizing conditions. Interactions did not depend on phosphorylation as revealed by testing phospho-mimicry variants of PRX-IIE. Based on these data it is proposed that 14-3-3υ guides PRX‑IIE to certain target proteins, possibly for redox regulation. These findings together with the other identified potential interaction partners of type II PRXs localized to plastids, mitochondria, and cytosol provide a new perspective on the redox regulatory network of the cell.

中文翻译：

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叶绿体过氧化物酶IIE的功能与调控

过氧化物酶（PRX）是硫醇过氧化物酶，在所有生物界中都高度保守。越来越多的证据表明，它们对过氧化物的高反应性不仅在抗氧化剂防御中起作用，而且特别在细胞的氧化还原调节中起作用。Peroxiredoxin IIE（PRX-IIE）是质体中发现的三种PRX类型之一，以前与病原体防御和防止蛋白质硝化有关。然而，其翻译后调控及其在叶绿体蛋白网络中的功能仍有待探索。使用重组蛋白显示，过氧化物Cys121经历了多种翻译后修饰，即二硫键形成，S-亚硝化，S-谷胱甘肽化和过氧化。轻微氧化的谷胱甘肽可促进S-谷胱甘肽化并在体外抑制活性。固定的重组PRX-IIE可以捕获并随后通过质谱鉴定相互作用的伙伴。在体外证实了与14-3-3υ蛋白的相互作用，并显示在氧化条件下被刺激。如测试PRX-IIE的磷酸模拟变体所示，相互作用不取决于磷酸化。根据这些数据，建议14-3-3υ将PRX‑IIE引导至某些靶蛋白，可能用于氧化还原调节。这些发现与其他已确定的位于质体，线粒体和胞质溶胶中的II型PRX潜在的潜在相互作用伙伴一起，为细胞的氧化还原调节网络提供了新的视角。在体外证实了与14-3-3υ蛋白的相互作用，并显示在氧化条件下被刺激。如测试PRX-IIE的磷酸模拟变体所示，相互作用不取决于磷酸化。根据这些数据，建议14-3-3υ将PRX‑IIE引导至某些靶蛋白，可能用于氧化还原调节。这些发现与其他已确定的位于质体，线粒体和胞质溶胶中的II型PRX潜在的潜在相互作用伙伴一起，为细胞的氧化还原调节网络提供了新的视角。在体外证实了与14-3-3υ蛋白的相互作用，并显示在氧化条件下被刺激。如测试PRX-IIE的磷酸模拟变体所示，相互作用不取决于磷酸化。根据这些数据，建议14-3-3υ将PRX‑IIE引导至某些靶蛋白，可能用于氧化还原调节。这些发现与其他已确定的位于质体，线粒体和胞质溶胶中的II型PRX潜在的潜在相互作用伙伴一起，为细胞的氧化还原调节网络提供了新的视角。可能用于氧化还原调节。这些发现与其他已确定的位于质体，线粒体和胞质溶胶中的II型PRX潜在的潜在相互作用伙伴一起，为细胞的氧化还原调节网络提供了新的视角。可能用于氧化还原调节。这些发现与其他已确定的位于质体，线粒体和胞质溶胶中的II型PRX潜在的潜在相互作用伙伴一起，为细胞的氧化还原调节网络提供了新的视角。