Tristetraprolin (TTP) is a destabilizing mRNA binding protein known to regulate gene expression of a wide variety of targets, including those that control inflammation. TTP expression, regulation and function is controlled by phosphorylation. While the importance of key serine (S) sites (S⁵² and S¹⁷⁸ in mice and S¹⁸⁶ in humans) has been recognized, other sites on the hyperphosphorylated TTP protein have more recently emerged as playing an important role in regulating cellular signalling and downstream functions of TTP. In order to propel investigation of TTP and fully exploit its potential as a drug target in inflammatory disease, this review will catalogue TTP phosphorylation sites in both the murine and human TTP protein, the known and unknown roles and functions of these sites, the kinases and phosphatases that act upon TTP and overview methodological approaches to increase our knowledge of this important protein regulated by phosphorylation.

三四脯氨酸 (TTP) 是一种不稳定的 mRNA 结合蛋白，已知可调节多种靶标的基因表达，包括控制炎症的靶标。TTP 表达、调节和功能受磷酸化控制。而关键丝氨酸 (S) 位点（小鼠中的S ⁵²和 S ¹⁷⁸以及 S ¹⁸⁶在人类中）已经被认识到，过度磷酸化的 TTP 蛋白上的其他位点最近出现在调节细胞信号传导和 TTP 下游功能中发挥重要作用。为了推动对 TTP 的研究并充分利用其作为炎症疾病药物靶点的潜力，本综述将对鼠和人 TTP 蛋白中的 TTP 磷酸化位点、这些位点的已知和未知作用和功能、激酶和作用于 TTP 的磷酸酶和概述方法学方法，以增加我们对这种受磷酸化调节的重要蛋白质的了解。