Phosphoglycerate kinase (PGK) is a glycolytic enzyme that is well conserved among the three domains of life. PGK is usually a monomeric enzyme of about 45 kDa that catalyses one of the two ATP-producing reactions in the glycolytic pathway, through the conversion of 1,3-bisphosphoglycerate (1,3BPGA) to 3-phosphoglycerate (3PGA). It also participates in gluconeogenesis, catalysing the opposite reaction to produce 1,3BPGA and ADP. Like most other glycolytic enzymes, PGK has also been catalogued as a moonlighting protein, due to its involvement in different functions not associated with energy metabolism, which include pathogenesis, interaction with nucleic acids, tumorigenesis progression, cell death and viral replication. In this review, we have highlighted the overall aspects of this enzyme, such as its structure, reaction kinetics, activity regulation and possible moonlighting functions in different protistan organisms, especially both free-living and parasitic Kinetoplastea. Our analysis of the genomes of different kinetoplastids revealed the presence of open-reading frames (ORFs) for multiple PGK isoforms in several species. Some of these ORFs code for unusually large PGKs. The products appear to contain additional structural domains fused to the PGK domain. A striking aspect is that some of these PGK isoforms are predicted to be catalytically inactive enzymes or ‘dead’ enzymes. The roles of PGKs in kinetoplastid parasites are analysed, and the apparent significance of the PGK gene duplication that gave rise to the different isoforms and their expression in Trypanosoma cruzi is discussed.

磷酸甘油酸激酶 (PGK) 是一种糖酵解酶，在生命的三个领域中高度保守。PGK 通常是一种约 45 kDa 的单体酶，通过将 1,3-双磷酸甘油酸 (1,3BPGA) 转化为 3-磷酸甘油酸 (3PGA)，催化糖酵解途径中两个产生 ATP 的反应之一。它还参与糖异生，催化相反的反应以产生 1,3BPGA 和 ADP。与大多数其他糖酵解酶一样，PGK 也被归类为一种兼职蛋白，因为它参与与能量代谢无关的不同功能，包括发病机制、与核酸的相互作用、肿瘤发生进展、细胞死亡和病毒复制。在这篇综述中，我们重点介绍了这种酶的整体方面，例如它的结构、反应动力学、不同原生生物的活动调节和可能的兼职功能，尤其是自由生活和寄生的动体。我们对不同动质体基因组的分析揭示了几个物种中存在多个 PGK 同种型的开放阅读框 (ORF)。其中一些 ORF 为异常大的 PGK 编码。产品似乎包含与 PGK 域融合的额外结构域。一个引人注目的方面是这些 PGK 同种型中的一些被预测为催化失活的酶或“死”酶。分析了 PGK 在动质体寄生虫中的作用，并分析了 PGK 基因重复的明显意义，该重复导致了不同的同种型及其在 尤其是自由生活的和寄生的 Kinetoplastea。我们对不同动质体基因组的分析揭示了几个物种中存在多个 PGK 同种型的开放阅读框 (ORF)。其中一些 ORF 为异常大的 PGK 编码。产品似乎包含与 PGK 域融合的额外结构域。一个引人注目的方面是这些 PGK 同种型中的一些被预测为催化失活的酶或“死”酶。分析了 PGK 在动质体寄生虫中的作用，并分析了 PGK 基因重复的明显意义，该重复导致了不同的同种型及其在 尤其是自由生活的和寄生的 Kinetoplastea。我们对不同动质体基因组的分析揭示了几个物种中存在多个 PGK 同种型的开放阅读框 (ORF)。其中一些 ORF 为异常大的 PGK 编码。产品似乎包含与 PGK 域融合的额外结构域。一个引人注目的方面是这些 PGK 同种型中的一些被预测为催化失活的酶或“死”酶。分析了 PGK 在动质体寄生虫中的作用，并分析了 PGK 基因重复的明显意义，该重复导致了不同的同种型及其在 其中一些 ORF 为异常大的 PGK 编码。产品似乎包含与 PGK 域融合的额外结构域。一个引人注目的方面是这些 PGK 同种型中的一些被预测为催化失活的酶或“死”酶。分析了 PGK 在动质体寄生虫中的作用，并分析了 PGK 基因重复的明显意义，该重复导致了不同的同种型及其在 其中一些 ORF 为异常大的 PGK 编码。产品似乎包含与 PGK 域融合的额外结构域。一个引人注目的方面是这些 PGK 同种型中的一些被预测为催化失活的酶或“死”酶。分析了 PGK 在动质体寄生虫中的作用，并分析了 PGK 基因重复的明显意义，该重复导致了不同的同种型及其在讨论了克氏锥虫。