α-Amylase and α-Glucosidase are important therapeutic targets for type II diabetes. The present focus of our study is to elucidate the hypoglycemic activity of novel compounds through in vitro and in silico studies. Here, we synthesized the nitro acridines ( 3a–3c), amino acridines (4a–4c ), and nitro phenylquinoline ( 3d) and amino phenylquinoline (4d ) using a multi-step reaction protocol in good yields. All the above derivatives were screened for molecular docking, α-Amylase and α-Glucosidase inhibitory activities utilizing acarbose as standard drug. In silico studies were performed to explore the binding ability of compounds with the active site of α-Amylase and α-Glucosidase enzymes. The in vitro antihyperglycemic report of 3c exhibits the maximum inhibitory activity with IC 50 values of 200.61 ± 9.71 μmol/mL and 197.76 ± 8.22 μmol/mL against α-Amylase and α-Glucosidase, respectively. Similarly, the compound 3a exhibits IC 50 values of 243.78 ± 13.25 μmol/mL and 296.57 ± 10.66 μmol/mL, and 4c exhibits IC 50 values of 304.28 ± 3.51 μmol/mL and 278.86 ± 3.24 μmol/mL with a significant p < 0.05 in both enzyme inhibitions. In addition, the presence of diverse functional moieties in synthesized compounds may provide a strong inhibitory action against the abovementioned enzymes compared with standard acarbose inhibition (IC 50 , 58.74 ± 3.68 μmol/mL and 49.39 ± 4.94 μmol/mL). Also, the docking studies provided an excellent support for our in vitro studies. The outcome of these studies recommends that the tested compounds might be treated as potential inhibitors for the starch hydrolyzing enzymes in type II diabetes.

中文翻译：

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硝基和氨基吖啶和 4-苯基喹啉对淀粉水解化合物的合成、表征和降血糖功效：计算机和体外研究

α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶是II型糖尿病的重要治疗靶点。我们目前研究的重点是通过体外和计算机研究阐明新化合物的降血糖活性。在这里，我们使用多步反应方案以良好的收率合成了硝基吖啶 (3a-3c)、氨基吖啶 (4a-4c) 和硝基苯基喹啉 (3d) 和氨基苯基喹啉 (4d)。以阿卡波糖为标准药物，筛选所有上述衍生物的分子对接、α-淀粉酶和α-葡萄糖苷酶抑制活性。进行了计算机模拟研究以探索化合物与 α-淀粉酶和 α-葡萄糖苷酶活性位点的结合能力。3c 的体外抗高血糖报告显示出最大的抑制活性，IC 50 值为 200.61 ± 9.71 μmol/mL 和 197.76 ± 8。对 α-淀粉酶和 α-葡萄糖苷酶分别为 22 μmol/mL。类似地，化合物 3a 的 IC 50 值为 243.78 ± 13.25 μmol/mL 和 296.57 ± 10.66 μmol/mL，而 4c 的 IC 50 值为 304.28 ± 3.51 μmol/mL 和 278.86 ± 3.24 pmol/mL，显着 <p.0.25在两种酶抑制中。此外，与标准的阿卡波糖抑制作用（IC 50 、58.74 ± 3.68 μmol/mL 和 49.39 ± 4.94 μmol/mL）相比，合成化合物中不同功能部分的存在可能对上述酶具有很强的抑制作用。此外，对接研究为我们的体外研究提供了极好的支持。这些研究的结果表明，受试化合物可能被视为 II 型糖尿病中淀粉水解酶的潜在抑制剂。化合物 3a 的 IC 50 值分别为 243.78 ± 13.25 μmol/mL 和 296.57 ± 10.66 μmol/mL，4c 的 IC 50 值分别为 304.28 ± 3.51 μmol/mL 和 278.86 ± 3.24 μmol/mL，两者均显着低于 pmol/0。酶抑制。此外，与标准的阿卡波糖抑制作用（IC 50 、58.74 ± 3.68 μmol/mL 和 49.39 ± 4.94 μmol/mL）相比，合成化合物中不同功能部分的存在可能对上述酶具有很强的抑制作用。此外，对接研究为我们的体外研究提供了极好的支持。这些研究的结果表明，受试化合物可能被视为 II 型糖尿病中淀粉水解酶的潜在抑制剂。化合物 3a 的 IC 50 值分别为 243.78 ± 13.25 μmol/mL 和 296.57 ± 10.66 μmol/mL，4c 的 IC 50 值分别为 304.28 ± 3.51 μmol/mL 和 278.86 ± 3.24 μmol/mL，两者均显着低于 pmol/0。酶抑制。此外，与标准的阿卡波糖抑制作用（IC 50 、58.74 ± 3.68 μmol/mL 和 49.39 ± 4.94 μmol/mL）相比，合成化合物中不同功能部分的存在可能对上述酶具有很强的抑制作用。此外，对接研究为我们的体外研究提供了极好的支持。这些研究的结果表明，受试化合物可能被视为 II 型糖尿病中淀粉水解酶的潜在抑制剂。28 ± 3.51 μmol/mL 和 278.86 ± 3.24 μmol/mL，两种酶抑制作用均具有显着 p < 0.05。此外，与标准的阿卡波糖抑制作用（IC 50 、58.74 ± 3.68 μmol/mL 和 49.39 ± 4.94 μmol/mL）相比，合成化合物中不同功能部分的存在可能对上述酶具有很强的抑制作用。此外，对接研究为我们的体外研究提供了极好的支持。这些研究的结果表明，受试化合物可能被视为 II 型糖尿病中淀粉水解酶的潜在抑制剂。28 ± 3.51 μmol/mL 和 278.86 ± 3.24 μmol/mL，两种酶抑制作用均具有显着 p < 0.05。此外，与标准的阿卡波糖抑制作用（IC 50 、58.74 ± 3.68 μmol/mL 和 49.39 ± 4.94 μmol/mL）相比，合成化合物中不同功能部分的存在可能对上述酶具有很强的抑制作用。此外，对接研究为我们的体外研究提供了极好的支持。这些研究的结果表明，受试化合物可能被视为 II 型糖尿病中淀粉水解酶的潜在抑制剂。与标准的阿卡波糖抑制作用（IC 50 、58.74 ± 3.68 μmol/mL 和 49.39 ± 4.94 μmol/mL）相比，合成化合物中不同功能部分的存在可能对上述酶具有很强的抑制作用。此外，对接研究为我们的体外研究提供了极好的支持。这些研究的结果表明，受试化合物可能被视为 II 型糖尿病中淀粉水解酶的潜在抑制剂。与标准的阿卡波糖抑制作用（IC 50 、58.74 ± 3.68 μmol/mL 和 49.39 ± 4.94 μmol/mL）相比，合成化合物中不同功能部分的存在可能对上述酶具有很强的抑制作用。此外，对接研究为我们的体外研究提供了极好的支持。这些研究的结果表明，受试化合物可能被视为 II 型糖尿病中淀粉水解酶的潜在抑制剂。