当前位置: X-MOL 学术Science › 论文详情
Cryo-EM structure of the human cohesin-NIPBL-DNA complex.
Science ( IF 41.845 ) Pub Date : 2020-06-26 , DOI: 10.1126/science.abb0981
Zhubing Shi,Haishan Gao,Xiao-Chen Bai,Hongtao Yu

As a ring-shaped adenosine triphosphatase (ATPase) machine, cohesin organizes the eukaryotic genome by extruding DNA loops and mediates sister chromatid cohesion by topologically entrapping DNA. How cohesin executes these fundamental DNA transactions is not understood. Using cryo–electron microscopy (cryo-EM), we determined the structure of human cohesin bound to its loader NIPBL and DNA at medium resolution. Cohesin and NIPBL interact extensively and together form a central tunnel to entrap a 72–base pair DNA. NIPBL and DNA promote the engagement of cohesin’s ATPase head domains and ATP binding. The hinge domains of cohesin adopt an “open washer” conformation and dock onto the STAG1 subunit. Our structure explains the synergistic activation of cohesin by NIPBL and DNA and provides insight into DNA entrapment by cohesin.
更新日期:2020-06-26

 

全部期刊列表>>
材料学研究精选
Springer Nature Live 产业与创新线上学术论坛
胸腔和胸部成像专题
自然科研论文编辑服务
ACS ES&T Engineering
ACS ES&T Water
屿渡论文,编辑服务
杨超勇
周一歌
华东师范大学
南京工业大学
清华大学
中科大
唐勇
跟Nature、Science文章学绘图
隐藏1h前已浏览文章
中洪博元
课题组网站
新版X-MOL期刊搜索和高级搜索功能介绍
ACS材料视界
x-mol收录
福州大学
南京大学
王杰
左智伟
湖南大学
清华大学
吴杰
赵延川
中山大学化学工程与技术学院
试剂库存
天合科研
down
wechat
bug