Abstract Binding analyses of milk proteins (α-, β- and κ-casein, lactoferrin, α-lactalbumin, and β-lactoglobulin) were performed using beads immobilised with zinc ion (ZnB), poly- l -lysine (PLB) or α-casein (CasB). The amount of κ-casein bound to ZnB and CasB was decreased by the presence of α-casein, but the amount of α-casein increased in the absence of κ-casein. PLB strongly bound casein family proteins and β-lactoglobulin, but not lactoferrin or α-lactalbumin. CasB directly bound with apo-lactoferrin (lacking iron and haem). Lactoferrin in bovine milk was separated by binding with CasB after treating the milk with PLB. These results suggest that interactions between κ-casein and α-casein resulted in a lower affinity of κ-casein for zinc ion and α-casein, that κ-casein enhanced α-casein self-association, and that interactions between α-casein and lactoferrin are protein–protein interactions not due to haem-mediated binding. The combination of PLB and CasB is a simple method for obtaining lactoferrin from bovine milk.

中文翻译：

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使用固定有锌离子、聚-l-赖氨酸或 α-酪蛋白的珠子对牛乳蛋白的结合分析，尤其是酪蛋白相互作用以及 α-酪蛋白和乳铁蛋白之间的相互作用

摘要 牛奶蛋白（α-、β- 和 κ-酪蛋白、乳铁蛋白、α-乳清蛋白和 β-乳球蛋白）的结合分析使用固定有锌离子 (ZnB)、聚-l-赖氨酸 (PLB) 或 α -酪蛋白 (CasB)。与 ZnB 和 CasB 结合的 κ-酪蛋白的量因 α-酪蛋白的存在而减少，但在不存在 κ-酪蛋白的情况下，α-酪蛋白的量增加。PLB 强烈结合酪蛋白家族蛋白和 β-乳球蛋白，但不结合乳铁蛋白或 α-乳清蛋白。CasB 直接与 apo-乳铁蛋白（缺乏铁和血红素）结合。用PLB处理牛奶后，通过与CasB结合来分离牛奶中的乳铁蛋白。这些结果表明κ-酪蛋白和α-酪蛋白之间的相互作用导致κ-酪蛋白对锌离子和α-酪蛋白的亲和力降低，κ-酪蛋白增强了α-酪蛋白的自缔合，并且α-酪蛋白和乳铁蛋白之间的相互作用是蛋白质-蛋白质相互作用，而不是由于血红素介导的结合。PLB 和 CasB 的组合是一种从牛乳中获取乳铁蛋白的简单方法。