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A strong correlation between consensus sequences and unique super secondary structures in leucine rich repeats.
Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics ( IF 2.9 ) Pub Date : 2020-01-30 , DOI: 10.1002/prot.25876
Dashdavaa Batkhishig 1, 2 , Purevjav Enkhbayar 1 , Robert H Kretsinger 3 , Norio Matsushima 4, 5
Affiliation  

Leucine rich repeats (LRRs) are present in over 430 000 proteins from viruses to eukaryotes. The LRRs are 20 to 30 residues long and occur in tandem. Individual LRRs are separated into a highly conserved segment with the consensus of LxxLxLxxNxL or LxxLxLxxNxxL (HCS) and a variable segment (VS). In LRRs parallel stacking of short β‐strands (at positions 3‐5 in HCS) form a super helix arrangement called a solenoid structure. Many classes have been recognized. All three classes of Plant specific, Leptospira‐like, and SDS22‐like LRRs which are 24, 23, and 22 residues long, respectively, form a 3(10)‐helix in the VS part. To get a deeper understanding of sequence, structure correlations in LRR structures, we utilized secondary structure assignment and HELFIT analysis (calculating helix axis, pitch, radius, residues per turn, and handedness) based on the atomic coordinates in crystal structures of 43 LRR proteins. We also defined three structural parameters using the three unit vectors of the helix axes of 3(10)‐helix, β‐turn, and LRR‐domain calculated by HELFIT. The combination of the secondary structure assignment and HELFIT reveals that their LRRs adopt unique super secondary structures consisting of a 3(10)‐helix and one or two Type I β‐turns. We propose one structural parameter as a geometrical invariant of LRR solenoid structures. The common LxxLxxL sequence (where “L” is Leu, Ile, Val, Phe or Cys) in the three classes is an essential determinant for the super secondary structures providing a medium range interaction.

中文翻译:

共有序列和富含亮氨酸的重复序列中独特的超级二级结构之间有很强的相关性。

从病毒到真核生物,超过430 000种蛋白质中都存在富含亮氨酸的重复序列(LRR)。LRR长度为20至30个残基,并串联出现。根据LxxLxLxxNxL或LxxLxLxxNxxL(HCS)和可变段(VS)的共识,将各个LRR分为高度保守的段。在LRR中,短β链的平行堆叠(在HCS中的3-5位置)形成称为螺线管结构的超螺旋排列。已经认识到许多课程。植物特异性,钩端螺旋体样和SDS22样LRR的所有三类分别长24、23和22个残基,在VS部分形成3(10)螺旋。为了更深入地了解LRR结构中的序列,结构相关性,我们利用了二级结构分配和HELFIT分析(计算螺旋轴,螺距,半径,每转残基,和惯性)是基于43种LRR蛋白的晶体结构中的原子坐标。我们还使用由HELFIT计算的3(10)-螺旋,β-转弯和LRR域的螺旋轴的三个单位矢量定义了三个结构参数。二级结构分配和HELFIT的结合表明,它们的LRR采用独特的超二级结构,该结构由3(10)螺旋和一个或两个I型β匝组成。我们提出一种结构参数作为LRR螺线管结构的几何不变性。这三类共同的LxxLxxL序列(其中“ L”是Leu,Ile,Val,Phe或Cys)是提供中等范围相互作用的超二级结构的重要决定因素。我们还使用由HELFIT计算的3(10)-螺旋,β-转弯和LRR域的螺旋轴的三个单位矢量定义了三个结构参数。二级结构分配和HELFIT的结合表明,它们的LRR采用独特的超二级结构,该结构由3(10)螺旋和一个或两个I型β匝组成。我们提出一种结构参数作为LRR螺线管结构的几何不变性。这三类共同的LxxLxxL序列(其中“ L”是Leu,Ile,Val,Phe或Cys)是提供中等范围相互作用的超二级结构的重要决定因素。我们还使用由HELFIT计算的3(10)-螺旋,β-转弯和LRR域的螺旋轴的三个单位矢量定义了三个结构参数。二级结构分配和HELFIT的结合表明,它们的LRR采用独特的超二级结构,该结构由3(10)螺旋和一个或两个I型β匝组成。我们提出一种结构参数作为LRR螺线管结构的几何不变性。这三类共同的LxxLxxL序列(其中“ L”是Leu,Ile,Val,Phe或Cys)是提供中等范围相互作用的超二级结构的重要决定因素。二级结构分配和HELFIT的结合表明,它们的LRR采用独特的超二级结构,该结构由3(10)螺旋和一个或两个I型β匝组成。我们提出一种结构参数作为LRR螺线管结构的几何不变性。这三类共同的LxxLxxL序列(其中“ L”是Leu,Ile,Val,Phe或Cys)是提供中等范围相互作用的超二级结构的重要决定因素。二级结构分配和HELFIT的结合表明,它们的LRR采用独特的超二级结构,该结构由3(10)螺旋和一个或两个I型β匝组成。我们提出一种结构参数作为LRR螺线管结构的几何不变性。这三类共同的LxxLxxL序列(其中“ L”是Leu,Ile,Val,Phe或Cys)是提供中等范围相互作用的超二级结构的重要决定因素。
更新日期:2020-01-30
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