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Ultrafast excited-state proton transfer dynamics in dihalogenated non-fluorescent and fluorescent GFP chromophores.
The Journal of Chemical Physics ( IF 4.4 ) Pub Date : 2020-01-14 , DOI: 10.1063/1.5138666 Cheng Chen 1 , Liangdong Zhu 1 , Sean A Boulanger 1 , Nadezhda S Baleeva 2 , Ivan N Myasnyanko 2 , Mikhail S Baranov 2 , Chong Fang 1
The Journal of Chemical Physics ( IF 4.4 ) Pub Date : 2020-01-14 , DOI: 10.1063/1.5138666 Cheng Chen 1 , Liangdong Zhu 1 , Sean A Boulanger 1 , Nadezhda S Baleeva 2 , Ivan N Myasnyanko 2 , Mikhail S Baranov 2 , Chong Fang 1
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Green fluorescent protein (GFP) has enabled a myriad of bioimaging advances due to its photophysical and photochemical properties. To deepen the mechanistic understanding of such light-induced processes, novel derivatives of GFP chromophore p-HBDI were engineered by fluorination or bromination of the phenolic moiety into superphotoacids, which efficiently undergo excited-state proton transfer (ESPT) in aqueous solution within the short lifetime of the excited state, as opposed to p-HBDI where efficient ESPT is not observed. In addition, we tuned the excited-state lifetime from picoseconds to nanoseconds by conformational locking of the p-HBDI backbone, essentially transforming the nonfluorescent chromophores into highly fluorescent ones. The unlocked superphotoacids undergo a barrierless ESPT without much solvent activity, whereas the locked counterparts exhibit two distinct solvent-involved ESPT pathways. Comparative analysis of femtosecond transient absorption spectra of these unlocked and locked superphotoacids reveals that the ESPT rates adopt an "inverted" kinetic behavior as the thermodynamic driving force increases upon locking the backbone. Further experimental and theoretical investigations are expected to shed more light on the interplay between the modified electronic structure (mainly by dihalogenation) and nuclear motions (by conformational locking) of the functionalized GFP derivatives (e.g., fluorescence on and off).
中文翻译:
超快激发态质子在二卤代非荧光和荧光GFP生色团中的转移动力学。
绿色荧光蛋白(GFP)由于具有光物理和光化学特性,因此已经实现了无数的生物成像进展。为了加深对这种光诱导过程的机械理解,通过将酚类部分氟化或溴化为超光酸,工程改造了GFP生色团p-HBDI的新型衍生物,从而在短时间内有效地在水溶液中进行了激发态质子转移(ESPT)。与未观察到有效ESPT的p-HBDI相比,激发态的寿命更长。此外,我们通过构象锁定p-HBDI主链,将激发态寿命从皮秒调整为纳秒,从本质上将非荧光发色团转变为高荧光发色团。解锁的超光酸经过无障碍的ESPT,没有太多的溶剂活性,而锁定的对应物表现出两种不同的溶剂参与的ESPT途径。对这些未锁定和锁定的超光酸的飞秒瞬态吸收光谱的比较分析表明,当锁定主链时,热力学驱动力增加时,ESPT速率采用“反转”动力学行为。预期将进行进一步的实验和理论研究,以更多地了解功能化GFP衍生物的修饰电子结构(主要是通过二卤化作用)与核运动(通过构象锁定)之间的相互作用(例如,打开和关闭荧光)。热力学驱动力在锁定主链时增加时的动力学行为。预期进一步的实验和理论研究将使功能化的GFP衍生物的修饰电子结构(主要是通过二卤化作用)与核运动(通过构象锁定)之间的相互作用更加清晰(例如,荧光的开和关)。热力学驱动力在锁定主链时增加时的动力学行为。预期进一步的实验和理论研究将使功能化的GFP衍生物的修饰电子结构(主要是通过二卤化作用)与核运动(通过构象锁定)之间的相互作用更加清晰(例如,荧光的开和关)。
更新日期:2020-01-14
中文翻译:
超快激发态质子在二卤代非荧光和荧光GFP生色团中的转移动力学。
绿色荧光蛋白(GFP)由于具有光物理和光化学特性,因此已经实现了无数的生物成像进展。为了加深对这种光诱导过程的机械理解,通过将酚类部分氟化或溴化为超光酸,工程改造了GFP生色团p-HBDI的新型衍生物,从而在短时间内有效地在水溶液中进行了激发态质子转移(ESPT)。与未观察到有效ESPT的p-HBDI相比,激发态的寿命更长。此外,我们通过构象锁定p-HBDI主链,将激发态寿命从皮秒调整为纳秒,从本质上将非荧光发色团转变为高荧光发色团。解锁的超光酸经过无障碍的ESPT,没有太多的溶剂活性,而锁定的对应物表现出两种不同的溶剂参与的ESPT途径。对这些未锁定和锁定的超光酸的飞秒瞬态吸收光谱的比较分析表明,当锁定主链时,热力学驱动力增加时,ESPT速率采用“反转”动力学行为。预期将进行进一步的实验和理论研究,以更多地了解功能化GFP衍生物的修饰电子结构(主要是通过二卤化作用)与核运动(通过构象锁定)之间的相互作用(例如,打开和关闭荧光)。热力学驱动力在锁定主链时增加时的动力学行为。预期进一步的实验和理论研究将使功能化的GFP衍生物的修饰电子结构(主要是通过二卤化作用)与核运动(通过构象锁定)之间的相互作用更加清晰(例如,荧光的开和关)。热力学驱动力在锁定主链时增加时的动力学行为。预期进一步的实验和理论研究将使功能化的GFP衍生物的修饰电子结构(主要是通过二卤化作用)与核运动(通过构象锁定)之间的相互作用更加清晰(例如,荧光的开和关)。