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Identification of centaurin-alpha2: a phosphatidylinositide-binding protein present in fat, heart and skeletal muscle.
European Journal of Cell Biology ( IF 6.6 ) Pub Date : 2002-04-01 , DOI: 10.1078/0171-9335-00242 Paul Whitley 1 , Alison M Gibbard , Françoise Koumanov , Susan Oldfield , Elaine E Kilgour , Glenn D Prestwich , Geoffrey D Holman
European Journal of Cell Biology ( IF 6.6 ) Pub Date : 2002-04-01 , DOI: 10.1078/0171-9335-00242 Paul Whitley 1 , Alison M Gibbard , Françoise Koumanov , Susan Oldfield , Elaine E Kilgour , Glenn D Prestwich , Geoffrey D Holman
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We describe here the cloning, expression and characterisation of centaurin-alpha2 from a rat adipocyte cDNA library. The centaurin-alpha2 cDNA contains an open reading frame, which codes for a protein of 376 amino acids with predicted mass of 43.5 kDa. Centaurin-alpha2 shares 51-59% identity with centaurin-alpha1 proteins and has the same domain organisation, consisting of a predicted N-terminal ArfGAP domain followed by two successive pleckstrin homology domains. Despite the sequence similarity, there are a number of notable differences between the previously characterised centaurin-alpha1 proteins and the newly described centaurin-alpha2: (i) in vitro lipid binding experiments with centaurin-alpha2 do not reveal the same selectivity for phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate over phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate that has been shown for centaurin-alpha; (ii) unlike centaurin-alpha1 which is expressed mainly in the brain, centaurin-alpha2 has a broad tissue distribution, being particularly abundant in fat, heart and skeletal muscle; (iii) in contrast to centaurin-alpha1 which is found in both membrane and cytosolic fractions, endogenous centaurin-alpha2 is exclusively present in the dense membrane fractions of cell extracts, suggesting a constitutive membrane association. Insulin stimulation, which stimulates phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate production, does not alter the subcellular distribution of centaurin-alpha2 between adipocyte membrane fractions. This observation is consistent with the lack of specificity of centaurin-alpha2 for phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate over phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate.
中文翻译:
鉴定百灵蛋白α2:存在于脂肪,心脏和骨骼肌中的磷脂酰肌醇结合蛋白。
我们在这里描述了来自大鼠脂肪细胞cDNA文库的centaurin-alpha2的克隆,表达和表征。centaurin-alpha2 cDNA包含一个开放阅读框,该框编码376个氨基酸的蛋白质,预测质量为43.5 kDa。Centaurin-alpha2与centaurin-alpha1蛋白具有51-59%的同一性,并且具有相同的域组织,包括一个预测的N末端ArfGAP域,然后是两个连续的pleckstrin同源域。尽管序列相似,但先前表征的centaurin-alpha1蛋白与新描述的centaurin-alpha2之间存在许多显着差异:(i)使用centaurin-alpha2进行的体外脂质结合实验未显示出对磷脂酰肌醇3的相同选择性, 4,5-三磷酸酯比磷脂酰肌醇4,已显示出针对甲胎蛋白-α的5-双磷酸酯;(ii)与centaurin-alpha1主要在大脑中表达不同,centaurin-alpha2具有广泛的组织分布,在脂肪,心脏和骨骼肌中尤为丰富;(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。(ii)与centaurin-alpha1主要在大脑中表达不同,centaurin-alpha2具有广泛的组织分布,在脂肪,心脏和骨骼肌中尤为丰富;(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。(ii)与centaurin-alpha1主要在大脑中表达不同,centaurin-alpha2具有广泛的组织分布,在脂肪,心脏和骨骼肌中尤为丰富;(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。centaurin-alpha2具有广泛的组织分布,在脂肪,心脏和骨骼肌中尤为丰富。(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。centaurin-alpha2具有广泛的组织分布,在脂肪,心脏和骨骼肌中尤为丰富。(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸产生的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间百夫灵α2的亚细胞分布。该观察结果与缺乏磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯的磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2缺乏特异性是一致的。(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸的产生,不会改变脂肪细胞膜部分之间的centaurin-alpha2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸的产生,不会改变脂肪细胞膜部分之间的centaurin-alpha2的亚细胞分布。该观察结果与缺乏磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯的磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2缺乏特异性是一致的。
更新日期:2019-11-01
中文翻译:
鉴定百灵蛋白α2:存在于脂肪,心脏和骨骼肌中的磷脂酰肌醇结合蛋白。
我们在这里描述了来自大鼠脂肪细胞cDNA文库的centaurin-alpha2的克隆,表达和表征。centaurin-alpha2 cDNA包含一个开放阅读框,该框编码376个氨基酸的蛋白质,预测质量为43.5 kDa。Centaurin-alpha2与centaurin-alpha1蛋白具有51-59%的同一性,并且具有相同的域组织,包括一个预测的N末端ArfGAP域,然后是两个连续的pleckstrin同源域。尽管序列相似,但先前表征的centaurin-alpha1蛋白与新描述的centaurin-alpha2之间存在许多显着差异:(i)使用centaurin-alpha2进行的体外脂质结合实验未显示出对磷脂酰肌醇3的相同选择性, 4,5-三磷酸酯比磷脂酰肌醇4,已显示出针对甲胎蛋白-α的5-双磷酸酯;(ii)与centaurin-alpha1主要在大脑中表达不同,centaurin-alpha2具有广泛的组织分布,在脂肪,心脏和骨骼肌中尤为丰富;(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。(ii)与centaurin-alpha1主要在大脑中表达不同,centaurin-alpha2具有广泛的组织分布,在脂肪,心脏和骨骼肌中尤为丰富;(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。(ii)与centaurin-alpha1主要在大脑中表达不同,centaurin-alpha2具有广泛的组织分布,在脂肪,心脏和骨骼肌中尤为丰富;(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。centaurin-alpha2具有广泛的组织分布,在脂肪,心脏和骨骼肌中尤为丰富。(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。centaurin-alpha2具有广泛的组织分布,在脂肪,心脏和骨骼肌中尤为丰富。(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸产生的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间百夫灵α2的亚细胞分布。该观察结果与缺乏磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯的磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2缺乏特异性是一致的。(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。(iii)与在膜和胞质组分中均存在的CENTAURIN-α1相反,内源性CENTAURIN-α2仅存在于细胞提取物的致密膜级分中,表明组成型膜缔合。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸生成的胰岛素刺激不会改变脂肪细胞膜级分之间的CENTAUrin-α2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸的产生,不会改变脂肪细胞膜部分之间的centaurin-alpha2的亚细胞分布。该观察结果与相对于磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯缺乏磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2的特异性是一致的。刺激磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸的产生,不会改变脂肪细胞膜部分之间的centaurin-alpha2的亚细胞分布。该观察结果与缺乏磷脂酰肌醇4,5-双磷酸酯的磷脂酰肌醇3,4,5-三磷酸百里香蛋白-α2缺乏特异性是一致的。