In this work, the effect of two organic polyamines (spermine and spermidine) on the fluorescence intensity and activity of bovine intestinal alkaline phosphatase (BIALP) are investigated. The interaction of BIALP with spermine and spermidine was studied in a diethanolamine buffer with 0.5 mM magnesium chloride (pH 9.8) and at two temperatures by using the fluorescence quenching method. Furthermore, the activity of enzyme was studied using UV–Vis spectrophotometry in a diethanolamine buffer with 0.5 mM magnesium chloride, at 37 °C, in the absence and presence of different concentrations of each polyamine (0–5 mM). It was demonstrated that both polyamines quenched the intrinsic fluorescence of BIALP by the static quenching process. Based on these results, the values of the binding site for both polyamines were close to each other and decreased by increasing the temperature. The calculated thermodynamic parameters (ΔH° < 0 and ΔS° < 0) also showed that the acting forces in the formation of the complex between BIALP and polyamines were hydrogen bonds and van der Waals forces with an overall favorable Gibbs free energy change (∆G° < 0). In addition, kinetic studies revealed that these polyamines enhanced the enzyme activity of BIALP in a concentration-dependent manner. This result also indicated that spermine had more of an effect on BIALP activity in the same condition. Also, molecular docking as well as thermodynamic parameters showed that hydrogen bonds and van der Waals forces played an important role in the stabilization of BIALP–polyamine complexes.

中文翻译：

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生物多胺与牛肠碱性磷酸酶相互作用的比较研究：光谱和理论方法

在这项工作中，研究了两种有机多胺（精胺和亚精胺）对牛肠碱性磷酸酶 (BIALP) 荧光强度和活性的影响。BIALP 与精胺和亚精胺的相互作用在含有 0.5 mM 氯化镁 (pH 9.8) 的二乙醇胺缓冲液中和在两种温度下使用荧光猝灭方法进行研究。此外，在含有 0.5 mM 氯化镁的二乙醇胺缓冲液中，在 37 °C 下，在不同浓度的每种多胺（0-5 mM）存在和不存在的情况下，使用紫外-可见分光光度法研究酶的活性。结果表明，两种多胺都通过静态淬灭过程淬灭了 BIALP 的固有荧光。基于这些结果，两种多胺的结合位点值彼此接近并随着温度升高而降低。计算的热力学参数（ΔH° < 0 和 ΔS° < 0）还表明，BILP 和多胺之间形成复合物的作用力是氢键和范德华力，具有总体有利的吉布斯自由能变化（ΔG ° < 0）。此外，动力学研究表明，这些多胺以浓度依赖性方式增强 BIALP 的酶活性。该结果还表明，在相同条件下，精胺对 BIALP 活性的影响更大。此外，分子对接以及热力学参数表明，氢键和范德华力在 BIALP-多胺配合物的稳定中起着重要作用。计算的热力学参数（ΔH° < 0 和 ΔS° < 0）还表明，BILP 和多胺之间形成复合物的作用力是氢键和范德华力，具有总体有利的吉布斯自由能变化（ΔG ° < 0）。此外，动力学研究表明，这些多胺以浓度依赖性方式增强 BIALP 的酶活性。该结果还表明，在相同条件下，精胺对 BIALP 活性的影响更大。此外，分子对接以及热力学参数表明，氢键和范德华力在 BIALP-多胺配合物的稳定中起着重要作用。计算的热力学参数（ΔH° < 0 和 ΔS° < 0）还表明，BILP 和多胺之间形成复合物的作用力是氢键和范德华力，具有总体有利的吉布斯自由能变化（ΔG ° < 0）。此外，动力学研究表明，这些多胺以浓度依赖性方式增强 BIALP 的酶活性。该结果还表明，在相同条件下，精胺对 BIALP 活性的影响更大。此外，分子对接以及热力学参数表明，氢键和范德华力在 BIALP-多胺配合物的稳定中起着重要作用。0) 还表明，在 BIALP 和多胺之间形成复合物的作用力是氢键和范德华力，具有总体有利的吉布斯自由能变化 (ΔG° < 0)。此外，动力学研究表明，这些多胺以浓度依赖性方式增强 BIALP 的酶活性。该结果还表明，在相同条件下，精胺对 BIALP 活性的影响更大。此外，分子对接以及热力学参数表明，氢键和范德华力在 BIALP-多胺配合物的稳定中起着重要作用。0) 还表明，在 BIALP 和多胺之间形成复合物的作用力是氢键和范德华力，具有总体有利的吉布斯自由能变化 (ΔG° < 0)。此外，动力学研究表明，这些多胺以浓度依赖性方式增强 BIALP 的酶活性。该结果还表明，在相同条件下，精胺对 BIALP 活性的影响更大。此外，分子对接以及热力学参数表明，氢键和范德华力在 BIALP-多胺配合物的稳定中起着重要作用。动力学研究表明，这些多胺以浓度依赖性方式增强 BIALP 的酶活性。该结果还表明，在相同条件下，精胺对 BIALP 活性的影响更大。此外，分子对接以及热力学参数表明，氢键和范德华力在 BIALP-多胺配合物的稳定中起着重要作用。动力学研究表明，这些多胺以浓度依赖性方式增强 BIALP 的酶活性。该结果还表明，在相同条件下，精胺对 BIALP 活性的影响更大。此外，分子对接以及热力学参数表明，氢键和范德华力在 BIALP-多胺配合物的稳定中起着重要作用。