SA/Nature子刊│5篇！湖北大学李珊珊等团队合作发现自噬响应营养可用性的潜在机理

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自噬是维持体内平衡、分化和发育的关键过程。自噬如何受到营养变化的严格调节知之甚少。

2023年3月8日，湖北大学李珊珊及余希岚共同通讯在Science Advances 发表题为“The TORC1 activates Rpd3L complex to deacetylate Ino80 and H2A.Z and repress autophagy”的研究论文，该研究鉴定染色质重塑蛋白Ino80和组蛋白变体H2A.Z作为组蛋白去乙酰化酶Rpd3L复合物的脱乙酰化靶标，并揭示了它们如何调节自噬以响应营养可用性。

在机制上，Rpd3L脱乙酰化Ino80 K929，保护Ino80不被自噬降解。稳定的Ino80促进H2A.Z从自噬相关基因中驱逐，导致其转录抑制。同时，Rpd3L脱乙酰化H2A.Z，进一步阻断其沉积到染色质中以抑制自噬相关基因的转录。Rpd3介导的Ino80 K929和H2A.Z的脱乙酰化通过雷帕霉素复合物1（TORC1）的靶标增强。氮饥饿或雷帕霉素使TORC1失活抑制Rpd3L，导致诱导自噬。总之，该研究为染色质重塑剂和组蛋白变体调节自噬以响应营养可用性提供了一种机制。

另外，2022年12月6日，湖北大学李珊珊及余希岚共同通讯在Nature Communications发表题为“SESAME-catalyzed H3T11 phosphorylation inhibits Dot1-catalyzed H3K79me3 to regulate autophagy and telomere silencing”的研究论文，该研究报道了H3pT11直接抑制dot1催化的H3K79三甲基化(H3K79me3)，并揭示了这个组蛋白串扰如何调节自噬和端粒沉默。这些结果揭示了组蛋白串扰，并为沉默异染色质和自噬在细胞代谢反应中的动态调节提供了见解（点击阅读）。

2022年3月17日，湖北大学李珊珊及余希岚共同通讯在Nature Structural & Molecular Biology（IF=15）杂志上发表了题为“Acetylation-dependent SAGA complex dimerization promotes nucleosome acetylation and gene transcription” 的研究论文，该研究揭示了SAGA结构和活动的调节机制，并为细胞如何适应环境条件提供了见解（点击阅读）。

2021年1月26日，湖北大学李珊珊团队在Nature Communications 在线发表题为“Metabolic regulation of telomere silencing by SESAME complex-catalyzed H3T11 phosphorylation”的研究论文，该研究确定了SESAME在调节端粒异染色质结构中的功能。该研究提供洞察沉默的异染色质动态调节的组蛋白修饰和自噬响应细胞代谢和衰老的动态调节（点击阅读）。