【Nature】重磅！董欣年/郑宁组揭示水杨酸受体识别SA的分子机制

2020年8月12日，Nature杂志在线发表了来自美国杜克大学董欣年课题组和美国华盛顿大学郑宁课题组合作题为“Structural basis of salicylic acid perception by Arabidopsis NPR proteins”的研究论文。 该研究通过结构生物学揭示了植物水杨酸受体NPR蛋白对水杨酸感知的分子机制。

该研究为了克服无法获得全长NPR蛋白的结构难题，通过对不同的NPR4构建体进行了有限的蛋白水解消化，以绘制负责最小SA结合核心区域（SBC），位于NPR4 C末端结构域中的373至516位氨基酸区域，并最终获得该区域蛋白的2.3Å的分辨率的结构。进一步证实了SA能够通过诱导NPR4 SBC的构象变化来调节NPR4-NPR1的相互作用。此外，该研究还证实NPR1也具备了能够感应SA的SBC模块。但是，NPR1和NPR4因其SA结合活性的差异，即NPR1显示出最小的SA结合活性。

该研究进一步确定了SA结合核心的两个表面残基，其突变可以改变NPR4的SA结合能力及其与NPR1的相互作用。此外，该研究还证明表达对SA高度敏感的NPR4变体（F426L）可以增强SA介导的基础免疫，而不会损害效应子触发的免疫力，因为该变体在高水平SA时与NPR1重新关联的能力保持不变。

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