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蛋白质动态学研究的核磁共振新方法:溶液顺磁弛豫增强

核磁共振能够在接近生理环境的溶液状态下对蛋白质的动态结构进行解析和研究。在这个新型冷冻电镜技术横空出世的后结构生物学时代,溶液核磁共振是从动态学角度连接蛋白质结构和功能的重要桥梁。近日,中国科学院武汉物理与数学研究所唐淳点击查看介绍研究员带领的生物大分子动态学研究团队,通过发展一种免标记的顺磁核磁技术,建立了蛋白质动态学研究的新方法


俗话说“生命在于运动”。作为生命组成的基本单元,蛋白质也是处于不断运动的动态过程中。蛋白质只有通过运动才能执行特定的生物学功能,对蛋白质结构动态变化的了解是认知其功能的关键。然而,受到研究手段的制约,对蛋白质动态学的研究目前远远落后于结构研究。

顺磁弛豫增强的核磁共振方法能够获得与距离的六次方成反比的结构信息,能敏感的捕获蛋白质的动态特性,但是传统的顺磁弛豫增强方法需要在蛋白质上标记顺磁探针,操作难度大。唐淳研究员团队设计合成了一种小分子探针(已获得国家发明专利授权),不需要在蛋白质上进行标记,直接将分子探针加入到蛋白质溶液中即可。当小分子与蛋白质发生弹性碰撞,由于距离远近的不同,接近蛋白质表面的氨基酸就会感受到比蛋白质内部的氨基酸较大的弛豫增强效应。这样小分子探针就成为了一个客观的“观察者”,可以准确、便捷的获得蛋白质的溶液结构信息。当蛋白质在溶液中不停的改变结构,对于每一种结构,小小的“观察者”能到达的蛋白质的部位略有不同,所造成的弛豫增强也不尽相同。基于这一原理,结合全原子分子动力学模拟采样和蒙特卡洛模拟退火方法,唐淳研究员团队所发展的新方法就能够再现蛋白质在溶液中的动态结构分布。


这一成果近期发表在《德国应化》上,文章的第一作者中国科学院武汉物理与数学研究所副研究员龚洲


该论文作者为:Zhou Gong, Xin-Hua Gu, Da-Chuan Guo, Jin Wang, Chun Tang

原文(扫描或长按二维码,识别后直达原文页面,或点此查看原文):

Protein Structural Ensembles Visualized by Solvent Paramagnetic Relaxation Enhancement

Angew. Chem. Int. Ed., 2017, 19, 1002-1006, DOI: 10.1002/anie.201609830


导师介绍

唐淳

http://www.x-mol.com/university/faculty/23499


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